蛋白质结构学习记录1

• β-Strands (β-Sheets)  一般不单独出现，成对或多个出现  β链通过氢键相互作用，稳定结构  通过β转角，短或长的loop、coil或α螺旋连 接序列相邻的两个β片。  平行或反平行的β−sheet
• Loop 连接α-helix或β-sheet 长度和三级结构不确定 在蛋白质结构的表面 受点突变的影响小 柔性好，构象变化余地大 带电荷、极性的氨基酸比例高 倾向成为活性位点
• Coils random coil 主链构象无规则盘绕，柔性较 大，对环境因素（如温度或 pH值等）变化敏感；实验测 定三级结构时往往无法识别无 规卷曲(缺失其座标)，即使有 座标则其温度因子也较高。

维系蛋白质结构的作用力

• 氢键： 与电负性大的原子X（氧、氮等）共价结合 的氢，如与负电性大的原子Y接近，在X与Y之间以 氢为媒介，生成X-H…Y形的键。有饱和性和方向 性。
• 盐键（离子键）： 是蛋白质分子中带正、负电荷 的侧链基团互相接近，通过静电吸引而形成，作 用力强，无饱和性，无方向性。
• 范德华力： 一种电性引力，比化学键弱得多，分 为取向力、诱导力、色散力。
• 疏水作用： 非极性分子间或分子的非极性基团间 的吸引力。
• 二硫键： 属于共价键，强相互作用。一般认为折 叠过程中不介导蛋白形成正确构象，但加固已形 成的折叠结构。
• 金属配位键： 金属离子与蛋白特定残基形成。 1，蛋白质的正确折叠所必须； 2，正确折叠过程非必须，但有利于结构稳定。