血红蛋白在与氧气结合时发生结构变化
X射线分析揭示了血红蛋白的两种主要构象:R态和T态。尽管氧在任何一种状态下都能与血红蛋白结合,但它对R状态下的血红蛋白具有明显更高的亲和力。氧结合稳定R态。当实验中没有氧气时,T态更稳定,因此是脱氧血红蛋白的主要构象。T和R最初分别表示“紧张”和“松弛”,因为T态被更多的离子对稳定,其中许多离子对位于α1β2(和α2β1)界面(图5-9)。当氧与处于T状态的血红蛋白亚基结合时,会触发构象转变为R状态。当整个蛋白质经历这种转变时,单个亚基的结构变化不大,但αβ亚基对彼此滑动并旋转,缩小了β亚基之间的口袋(图5-10)。在这个过程中,一些稳定T态的离子对被破坏,一些新的离子对形成。
Max Perutz提出,血红素周围关键氨基酸侧链位置的变化触发了T → R的转变。在T状态下,卟啉略微皱起,导致血红素铁在近端His(His F8)一侧有些突出。与O2结合后,血红素的构象更加平面化,近端His和相连的F 螺旋的位置发生变化(图 5-11)。这些变化导致了α1β2界面离子对的调整。
Principles of Biochemistry
本栏目信息及图片均来源于Lehninger Principles of Biochemistry 第八版,其中文字信息为英文原版的小编翻译/整理版,仅供学习交流使用,欢迎在留言区或私信听课君提供宝贵意见,如有侵权请联系删除。
部分WORKED EXAMPLE及全部Chapter Review未纳入翻译整理范围,如有需要建议参考原版图书该部分内容学习。