生化小课 | 血红蛋白在与氧气结合时发生结构变化

血红蛋白在与氧气结合时发生结构变化

X射线分析揭示了血红蛋白的两种主要构象：R态和T态。尽管氧在任何一种状态下都能与血红蛋白结合，但它对R状态下的血红蛋白具有明显更高的亲和力。氧结合稳定R态。当实验中没有氧气时，T态更稳定，因此是脱氧血红蛋白的主要构象。T和R最初分别表示“紧张”和“松弛”，因为T态被更多的离子对稳定，其中许多离子对位于α1β2(和α2β1)界面(图5-9)。当氧与处于T状态的血红蛋白亚基结合时，会触发构象转变为R状态。当整个蛋白质经历这种转变时，单个亚基的结构变化不大，但αβ亚基对彼此滑动并旋转，缩小了β亚基之间的口袋(图5-10)。在这个过程中，一些稳定T态的离子对被破坏，一些新的离子对形成。

Max Perutz提出，血红素周围关键氨基酸侧链位置的变化触发了T → R的转变。在T状态下，卟啉略微皱起，导致血红素铁在近端His（His F8）一侧有些突出。与O2结合后，血红素的构象更加平面化，近端His和相连的F 螺旋的位置发生变化（图 5-11）。这些变化导致了α1β2界面离子对的调整。

Principles of Biochemistry

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