榕树集-蛋白质阿尔法螺旋

‍ChatGPT

Q:蛋白质的螺旋结构有几种分类

A:蛋白质的螺旋结构可以按照不同的分类方法进行分类。以下是一些常见的螺旋结构分类：

1. α-螺旋（Alpha Helix）：是最常见的螺旋结构，由氨基酸残基以右旋螺旋形式排列。α-螺旋通常由氢键稳定。
2. π-螺旋（Pi Helix）：是一种罕见的螺旋结构，具有更大的旋转角度和氢键周期。π-螺旋通常在蛋白质的特定区域中出现，如嵌套环状结构中。
3. 310-螺旋（310 Helix）：与α-螺旋相似，但每个残基之间的旋转角度更小，约为50度。310-螺旋通常较短，出现在一些特定结构中。
4. π-α-螺旋（Pi-Alpha Helix）：是一种罕见的螺旋结构，结合了π-螺旋和α-螺旋的特征。它具有更大的旋转角度和更大的氢键周期。

这些是蛋白质螺旋结构的一些常见分类，每种结构都有其特定的几何形状和氢键模式。这些分类可以帮助我们理解蛋白质的结构和功能。

Q：什么是 α-helix

A：α-螺旋是蛋白质的一种常见的二级结构形式。它是由多个氨基酸残基以螺旋状排列而成的结构。在α-螺旋中，螺旋轴与螺旋轴方向上的Cα原子之间的距离为3.6埃，每个残基之间的旋转角度约为100度。α-螺旋通常由氢键稳定，其中螺旋上的氨基氢与螺旋上的羰基氧原子形成氢键。α-螺旋的形成对于蛋白质的稳定性和功能至关重要，它常出现在蛋白质的结构域中，并参与蛋白质的折叠和相互作用。

Q: α-helix的长度

A: α-螺旋的长度是指由连续的氨基酸残基组成的螺旋的数量。通常，每个α-螺旋周期包含3.6个氨基酸残基。因此，α-螺旋的长度可以通过将蛋白质序列中包含的氨基酸残基数目除以3.6来估计。

需要注意的是，蛋白质中的α-螺旋长度可以有所变化，具体取决于蛋白质的序列和结构。一些α-螺旋可能只包含几个氨基酸残基，而其他α-螺旋可能更长，包含数十个或更多的氨基酸残基。

因此，蛋白质的α-螺旋长度是具体蛋白质的特征，它可以在蛋白质序列和结构的基础上进行计算和描述。

Q：如何生成 α-helix

A: 生成α-螺旋的常见方法是使用蛋白质模拟软件，例如Rosetta或PyMOL等工具。这些工具提供了创建蛋白质结构的功能。

在Rosetta中，可以使用make_helix命令生成α-螺旋。该命令需要指定螺旋的起始和结束残基，以及其他相关参数，如螺旋的旋转角度和螺旋的长度。通过调整这些参数，可以生成不同长度和形状的α-螺旋。

在PyMOL中，可以使用内置的命令或Python脚本生成α-螺旋。通过选择适当的氨基酸序列和使用合适的命令或脚本，可以在PyMOL中绘制出α-螺旋。

这些方法仅是生成α-螺旋的示例，实际上还有其他方法和工具可用于生成蛋白质的α-螺旋结构。具体方法的选择取决于使用的工具和需求。

验证

维基百科

α螺旋（alpha helix (α-helix)；Pauling–Corey–Branson α-helix；3.613-helix）是蛋白质的二级结构。它和β折叠因具有重复的Φ和Ψ值被统称为规则二级结构（Cα-N夹角和Cα-C夹角）。

• 一般是右手螺旋。
• 在α螺旋中，平均每个螺旋周期包含3.6个氨基酸残基（3.613-helix），这些残基侧链伸向外侧。
• 同一肽链上的每个残基的酰胺氢原子和位于它后面的第4个残基上的羰基氧原子之间形成氢键（在氢键形成中涉及13个原子）。其中的H-O键长2.8Å。这种氢键大致与螺旋轴平行。一条多肽链呈α螺旋构象的原因是所有肽键上的酰胺氢和羰基氧之间形成的链内氢键。
• 在水环境中，肽键上的酰胺氢和羰基氧既能形成分子内（α螺旋内）氢键，也能与水分子形成氢键。如果后者发生，多肽链呈现类似变性蛋白质那样的伸展构象。
• 非极性溶剂环境对于氢键形成没有影响，因此更可能促进α螺旋的形成。
• α螺旋中，氨基酸的R基团指向外侧和下侧，以避免与多肽链的主干部分之间的位阻影响。α螺旋的核心部分紧密结合，原子之间以范德华力联系在一起。

因为其特殊的环状R基团，脯氨酸一般不出现在α螺旋中部，而经常出现在α螺旋的开始处。

稳定性：

在天然蛋白质中，α-螺旋比β-链更稳定,更具鲁棒性(对于突变而言，因为在螺旋轴存在更多的氨基酸相互作用)，并且在人工设计的蛋白质中也是如此。

几何

α-螺旋中的氨基酸二面角（φ，ψ）通常约为（-60°，-45°），如下所示。其二面角使得一个残基的二面角（ψ）和下一个残基的二面角（φ）之和大致为-105°。因此，α-螺旋的二面角通常在拉马查德兰图上落在一条对角线上（斜率为-1），范围从（-90°，-15°）到（-70°，-35°）。

α-螺旋内，氨基酸堆积非常的紧密；螺旋内几乎没有空隙。氨基酸侧链位于螺旋的外部，并且大致朝向朝向N-末端（圣诞树效应）。这种定向性有时在初步的低分辨率电子密度图中用于确定蛋白质骨架的方向。

计算

计算蛋白质结构的二级结构

• PDB 原始文件（4WSB，https://files.rcsb.org/download/4WSB.pdb）

• DSSP

conda install -c salilab dssp mkdssp 4wsb.pdb 4wsb.dssp

‍

预测序列的二级结构（https://www.compbio.dundee.ac.uk/jpred/）

如何产生螺旋序列

嗯，好像没有发现什么比较好的算法，和应用，当然当你拥有一个螺旋结构，你就可以进行改造，并且预测其结构，从某些方面来说，也算是产生了一条新的螺旋序列。

以下是个人发挥时间，聊以自慰，https://www.rcsb.org/structure/1Y9B

>obj03_A SINSFVLNAAIEKAKQVIEREQALKLSQADAV 

import os,random  def replace_random_character(string):     amino_acids = ['A', 'R', 'N', 'D', 'C', 'Q', 'E', 'G', 'H', 'I', 'L', 'K', 'M', 'F', 'P', 'S', 'T', 'W', 'Y', 'V']     # 生成一个随机索引     index = random.randint(0, len(string) - 1)     # 生成一个随机字符     random_char = random.choice(amino_acids)     # 将字符串中的随机索引位置的字符替换为随机字符     new_string = string[:index] + random_char + string[index+1:]     return new_string if __name__ == '__main__':       sequence = 'SINSFVLNAAIEKAKQVIEREQALKLSQADAV'     for i in range(5):         sequence = replace_random_character(sequence)     print(sequence)     command_str = '''curl -X POST --data "{}" https://api.esmatlas.com/foldSequence/v1/pdb/ > test.pdb'''.format(sequence)     os.system(command_str)  

参考：

1. https://chat.openai.com
2. https://en.wikipedia.org/wiki/Alpha_helix
3. Rocklin GJ, Chidyausiku TM, Goreshnik I, Ford A, Houliston S, Lemak A, Carter L, Ravichandran R, Mulligan VK, Chevalier A, Arrowsmith CH, Baker D. Global analysis of protein folding using massively parallel design, synthesis, and testing. Science. 2017 Jul 14;357(6347):168-175. doi: 10.1126/science.aan0693. PMID: 28706065; PMCID: PMC5568797.
4. Abrusán G, Marsh JA. Alpha Helices Are More Robust to Mutations than Beta Strands. PLoS Comput Biol. 2016 Dec 9;12(12):e1005242. doi: 10.1371/journal.pcbi.1005242. PMID: 27935949; PMCID: PMC5147804.
5. Drozdetskiy A, Cole C, Procter J & Barton GJ. JPred4: a protein secondary structure prediction server, Nucleic Acids Res. doi:10.1093/nar/gkv332
6. https://cdn.kastatic.org/ka-perseus-images/cd59edaf690af9b30fad410a48d4a8003f3cda53.png
7. https://bio.libretexts.org/Bookshelves/Biochemistry/Fundamentals_of_Biochemistry_(Jakubowski_and_Flatt)/01%3A_Unit_I-_Structure_and_Catalysis/04%3A_The_Three-Dimensional_Structure_of_Proteins/4.02%3A_Secondary_Structure_and_Loops
8. https://github.com/facebookresearch/esm ‍