生化小课 | 血红蛋白亚基在结构上与肌红蛋白相似

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生化小课

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血红蛋白亚基在结构上与肌红蛋白相似

血红蛋白(Mr 64,500;缩写Hb)大致为球形，直径约5.5 nm。它是一种四聚体蛋白，含有四个血红素辅基，每个多肽链一个辅基。成人血红蛋白含有两种珠蛋白：两条α链(每条141个残基)和两条β链(每条146个残基)。这两种亚基的三维结构彼此之间以及与肌红蛋白非常相似(图5-6)，反映了它们在更大的珠蛋白超家族中的进化。然而，在α和β亚基的多肽序列中，只有不到一半的氨基酸残基是相同的，三个多肽中只有27个是相同的(图5-7)。肌红蛋白的螺旋命名惯例也适用于血红蛋白多肽，只是α亚基缺少短D螺旋。血红蛋白结合袋主要由每个亚基中的E和F螺旋组成。

血红蛋白的四级结构具有不同亚基之间强相互作用的特点。α1β1界面(及其α2β2对应界面)涉及超过30个残基，其相互作用足够强，尽管尿素对血红蛋白进行温和处理往往会使四聚体分解成αβ二聚体，但这些二聚体仍保持完整。α1β2(和α2β1)界面包含19个残基(图5-8)。疏水效应在稳定这些界面中起主要作用，但也有许多氢键和一些离子对(或盐桥)，其重要性将在下文中讨论。

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